Kristallographische Studien an Einem Menschlichen Fc-Fragment, I. Eine Elektronendichteverteilung bei 4-Å-AuflöSung und ein Teil-Modell

J. Deisenhofer; P. M. Colman; R. Huber; H. Haupt; G. Schwick

doi:10.1515/bchm2.1976.357.1.435

Kristallographische Studien an Einem Menschlichen Fc-Fragment, I. Eine Elektronendichteverteilung bei 4-Å-AuflöSung und ein Teil-Modell

Translated title of the contribution: Crystallographic Structural Studies of A Human Fc-Fragment I. Ara Electron-Density Map at 4 A Resolution and A Partial Model

J. Deisenhofer, P. M. Colman, R. Huber, H. Haupt, G. Schwick

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Abstract

Die KristallStruktur eines menschlichen Fc-Fragments wurde bei einer Auflösung von 4 Å bestimmt. Die Elektronendichteverteilung konnte teilweise nach Domänen-Strukturelementen interpretiert werden. Das Molekül hat die Form einer Mickymaus. Die kugelförmige Domäne wurde durch ein Mustererkennungsverfahren in den Domänen-Patte rson-Funk-tionen interpretiert und als Cn3-Dimeres erkannt. Dieses Dimere ähnelt dem Ch1-CL-Dimer in Fab- Molekülen. Die elliptischen „Ohren” des Moleküls stellen die CH2-Domänen dar. Sie sind weit voneinander getrennt, aber eng mit den CH3 Teilen verbunden.Ihre Tertiärstruktur muß sich von CH1 und CH3 unterscheiden, da die Mustererkennungsverfahren ohne Erfolg waren. Eine Interpretation des Peptid-Kettenverlaufes in Ch2 war noch nicht möglich.*

Translated title of the contribution	Crystallographic Structural Studies of A Human Fc-Fragment I. Ara Electron-Density Map at 4 A Resolution and A Partial Model
Original language	German
Pages (from-to)	435-446
Number of pages	12
Journal	Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie
Volume	357
Issue number	1
DOIs	https://doi.org/10.1515/bchm2.1976.357.1.435
State	Published - 1976

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Biochemistry

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10.1515/bchm2.1976.357.1.435

Cite this

@article{61864e23ca5a49f68a9e60308fd20bb5,

title = "Kristallographische Studien an Einem Menschlichen Fc-Fragment, I. Eine Elektronendichteverteilung bei 4-{\AA}-Aufl{\"o}Sung und ein Teil-Modell",

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author = "J. Deisenhofer and Colman, {P. M.} and R. Huber and H. Haupt and G. Schwick",

note = "Funding Information: The Fc material was a gift from the Behringwerke A G, Marburg, whichisgratefully acknowledged. The X-ray photographic work is mostly due to Frau K. Epp. Frl. {\"U}. Kohl performed most of the crystallizations. The financial assistance of the Deutsche Forschungsge-meinschaft and Sonderforschungsbereich 51 is acknowledged. We thank Dr. P. Fietzek for the sequence determination.",

year = "1976",

doi = "10.1515/bchm2.1976.357.1.435",

language = "German",

volume = "357",

pages = "435--446",

journal = "Biological Chemistry",

issn = "1431-6730",

publisher = "Walter de Gruyter GmbH & Co. KG",

number = "1",

}

TY - JOUR

T1 - Kristallographische Studien an Einem Menschlichen Fc-Fragment, I. Eine Elektronendichteverteilung bei 4-Å-AuflöSung und ein Teil-Modell

AU - Deisenhofer, J.

AU - Colman, P. M.

AU - Huber, R.

AU - Haupt, H.

AU - Schwick, G.

N1 - Funding Information: The Fc material was a gift from the Behringwerke A G, Marburg, whichisgratefully acknowledged. The X-ray photographic work is mostly due to Frau K. Epp. Frl. Ü. Kohl performed most of the crystallizations. The financial assistance of the Deutsche Forschungsge-meinschaft and Sonderforschungsbereich 51 is acknowledged. We thank Dr. P. Fietzek for the sequence determination.

PY - 1976

Y1 - 1976

N2 - Die KristallStruktur eines menschlichen Fc-Fragments wurde bei einer Auflösung von 4 Å bestimmt. Die Elektronendichteverteilung konnte teilweise nach Domänen-Strukturelementen interpretiert werden. Das Molekül hat die Form einer Mickymaus. Die kugelförmige Domäne wurde durch ein Mustererkennungsverfahren in den Domänen-Patte rson-Funk-tionen interpretiert und als Cn3-Dimeres erkannt. Dieses Dimere ähnelt dem Ch1-CL-Dimer in Fab- Molekülen. Die elliptischen „Ohren” des Moleküls stellen die CH2-Domänen dar. Sie sind weit voneinander getrennt, aber eng mit den CH3 Teilen verbunden.Ihre Tertiärstruktur muß sich von CH1 und CH3 unterscheiden, da die Mustererkennungsverfahren ohne Erfolg waren. Eine Interpretation des Peptid-Kettenverlaufes in Ch2 war noch nicht möglich.*

AB - Die KristallStruktur eines menschlichen Fc-Fragments wurde bei einer Auflösung von 4 Å bestimmt. Die Elektronendichteverteilung konnte teilweise nach Domänen-Strukturelementen interpretiert werden. Das Molekül hat die Form einer Mickymaus. Die kugelförmige Domäne wurde durch ein Mustererkennungsverfahren in den Domänen-Patte rson-Funk-tionen interpretiert und als Cn3-Dimeres erkannt. Dieses Dimere ähnelt dem Ch1-CL-Dimer in Fab- Molekülen. Die elliptischen „Ohren” des Moleküls stellen die CH2-Domänen dar. Sie sind weit voneinander getrennt, aber eng mit den CH3 Teilen verbunden.Ihre Tertiärstruktur muß sich von CH1 und CH3 unterscheiden, da die Mustererkennungsverfahren ohne Erfolg waren. Eine Interpretation des Peptid-Kettenverlaufes in Ch2 war noch nicht möglich.*

UR - http://www.scopus.com/inward/record.url?scp=0017252923&partnerID=8YFLogxK

UR - http://www.scopus.com/inward/citedby.url?scp=0017252923&partnerID=8YFLogxK

U2 - 10.1515/bchm2.1976.357.1.435

DO - 10.1515/bchm2.1976.357.1.435

M3 - Article

C2 - 955567

AN - SCOPUS:0017252923

VL - 357

SP - 435

EP - 446

JO - Biological Chemistry

JF - Biological Chemistry

SN - 1431-6730

IS - 1

ER -

Kristallographische Studien an Einem Menschlichen Fc-Fragment, I. Eine Elektronendichteverteilung bei 4-Å-AuflöSung und ein Teil-Modell

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