TY - JOUR
T1 - Kristallographische Studien an Einem Menschlichen Fc-Fragment, I. Eine Elektronendichteverteilung bei 4-Å-AuflöSung und ein Teil-Modell
AU - Deisenhofer, J.
AU - Colman, P. M.
AU - Huber, R.
AU - Haupt, H.
AU - Schwick, G.
N1 - Funding Information:
The Fc material was a gift from the Behringwerke A G, Marburg, whichisgratefully acknowledged. The X-ray photographic work is mostly due to Frau K. Epp. Frl. Ü. Kohl performed most of the crystallizations. The financial assistance of the Deutsche Forschungsge-meinschaft and Sonderforschungsbereich 51 is acknowledged. We thank Dr. P. Fietzek for the sequence determination.
PY - 1976
Y1 - 1976
N2 - Die KristallStruktur eines menschlichen Fc-Fragments wurde bei einer Auflösung von 4 Å bestimmt. Die Elektronendichteverteilung konnte teilweise nach Domänen-Strukturelementen interpretiert werden. Das Molekül hat die Form einer Mickymaus. Die kugelförmige Domäne wurde durch ein Mustererkennungsverfahren in den Domänen-Patte rson-Funk-tionen interpretiert und als Cn3-Dimeres erkannt. Dieses Dimere ähnelt dem Ch1-CL-Dimer in Fab- Molekülen. Die elliptischen „Ohren” des Moleküls stellen die CH2-Domänen dar. Sie sind weit voneinander getrennt, aber eng mit den CH3 Teilen verbunden.Ihre Tertiärstruktur muß sich von CH1 und CH3 unterscheiden, da die Mustererkennungsverfahren ohne Erfolg waren. Eine Interpretation des Peptid-Kettenverlaufes in Ch2 war noch nicht möglich.*
AB - Die KristallStruktur eines menschlichen Fc-Fragments wurde bei einer Auflösung von 4 Å bestimmt. Die Elektronendichteverteilung konnte teilweise nach Domänen-Strukturelementen interpretiert werden. Das Molekül hat die Form einer Mickymaus. Die kugelförmige Domäne wurde durch ein Mustererkennungsverfahren in den Domänen-Patte rson-Funk-tionen interpretiert und als Cn3-Dimeres erkannt. Dieses Dimere ähnelt dem Ch1-CL-Dimer in Fab- Molekülen. Die elliptischen „Ohren” des Moleküls stellen die CH2-Domänen dar. Sie sind weit voneinander getrennt, aber eng mit den CH3 Teilen verbunden.Ihre Tertiärstruktur muß sich von CH1 und CH3 unterscheiden, da die Mustererkennungsverfahren ohne Erfolg waren. Eine Interpretation des Peptid-Kettenverlaufes in Ch2 war noch nicht möglich.*
UR - http://www.scopus.com/inward/record.url?scp=0017252923&partnerID=8YFLogxK
UR - http://www.scopus.com/inward/citedby.url?scp=0017252923&partnerID=8YFLogxK
U2 - 10.1515/bchm2.1976.357.1.435
DO - 10.1515/bchm2.1976.357.1.435
M3 - Article
C2 - 955567
AN - SCOPUS:0017252923
SN - 0018-4888
VL - 357
SP - 435
EP - 446
JO - Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie
JF - Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie
IS - 1
ER -