Abstract
Die KristallStruktur eines menschlichen Fc-Fragments wurde bei einer Auflösung von 4 Å bestimmt. Die Elektronendichteverteilung konnte teilweise nach Domänen-Strukturelementen interpretiert werden. Das Molekül hat die Form einer Mickymaus. Die kugelförmige Domäne wurde durch ein Mustererkennungsverfahren in den Domänen-Patte rson-Funk-tionen interpretiert und als Cn3-Dimeres erkannt. Dieses Dimere ähnelt dem Ch1-CL-Dimer in Fab- Molekülen. Die elliptischen „Ohren” des Moleküls stellen die CH2-Domänen dar. Sie sind weit voneinander getrennt, aber eng mit den CH3 Teilen verbunden.Ihre Tertiärstruktur muß sich von CH1 und CH3 unterscheiden, da die Mustererkennungsverfahren ohne Erfolg waren. Eine Interpretation des Peptid-Kettenverlaufes in Ch2 war noch nicht möglich.*
Translated title of the contribution | Crystallographic Structural Studies of A Human Fc-Fragment I. Ara Electron-Density Map at 4 A Resolution and A Partial Model |
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Original language | German |
Pages (from-to) | 435-446 |
Number of pages | 12 |
Journal | Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie |
Volume | 357 |
Issue number | 1 |
DOIs | |
State | Published - Jan 1 1976 |
ASJC Scopus subject areas
- Biochemistry