Kristallographische Studien an einem Fc-Fragment, II. Ein vollständiges Modell nach einer Fourier-Synthese bei 3.5Å Auflösung

Translated title of the contribution: Crystallographic Structural Studies of a Human Fc Fragment II. A Complete Model Based on a Fourier Map at 3.5 Å Resolution

J. Deisenhofer, P. M. Colman, O. Epp, R. Huber

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Abstract

Die Kristallstrukturanalyse eines humanen Fe-Fragments wurde bis zur 3.5-Å-Auflsung durchgeführt. Ein vollständiges Modell wurde aufgebaut und optimal der isomorphen Fourier-Synthese angepaßt. Die CH2-und CH3-Domänen zeigen die charakteristische Immunglobulin-Faltung. CH3 ähnelt sehr stark CH1, Ch2 erscheint als Zwischenstufe zwischen Vund Ch3. Die Kohlenhydratkette ist starr gebunden an die C-Seite der CH2-Domäne. Das CH3-Dimere entspricht CH1-CL, während CH2 keinen Kontakt zur zweiten Kette hat. Die Aminosäuren die am lateralen Ch3-Ch3- und am longitudinalen CH3-CH2-Kontakt beteiligt sind, sind in den Ig-Klassen und Subklassen erhalten geblieben. In IgM und IgE zeigen die beiden C-terminalen Domänen ebenfalls diese für die Inter-Domänen-Kontakte charakteristische Aminosäureverteilung.

Translated title of the contributionCrystallographic Structural Studies of a Human Fc Fragment II. A Complete Model Based on a Fourier Map at 3.5 Å Resolution
Original languageGerman
Pages (from-to)1421-1434
Number of pages14
JournalHoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie
Volume357
Issue number2
DOIs
StatePublished - Aug 1976

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  • Biochemistry

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